Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Производство | Метод |
Кат.Номер |
β-Arrestin-1 (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-9182 P |
β-Arrestin-1 (N-19) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6389 |
β-Arrestin-1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-6389 P |
β-Arrestin-1 (R-19) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6390 |
β-Arrestin-1 (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-6390 P |
β-Arrestin-1/2 (21-B1) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-53781 |
β-Arrestin-1/2 (H-290) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-28869 |
β-Arrestin-2 (C-18) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6387 |
β-Arrestin-2 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-6387 P |
β-Arrestin-2 (D-18) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30938 |
β-Arrestin-2 (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-30938 P |
β-Arrestin-2 (H-9) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-13140 |
β-Arrestin-2 (H-9) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-13140 P |
β-Arrestin-2 (H-9) PE |
100 tests in 2ml | Santa Cruz | |
sc-13140 PE |
β-Arrestin-2 (N-16) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6386 |
β-Arrestin-2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-6386 P |
βB1-crystallin (A-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22405 |
βB1-crystallin (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22405 P |
βB1-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40442-PR |
βB1-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40443-PR |
βB1-crystallin (Q-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22407 |
βB1-crystallin (Q-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22407 P |
βB1-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40442 |
βB1-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40443 |
βB2-crystallin (3.H9.2) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-59456 |
βB2-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40444-PR |
βB2-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40445-PR |
βB2-crystallin (N-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22408 |
βB2-crystallin (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22408 P |
βB2-crystallin (P-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22409 |
βB2-crystallin (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22409 P |
βB2-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40444 |
βB2-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40445 |
βB3-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40446-PR |
βB3-crystallin (I-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22413 |
βB3-crystallin (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22413 P |
βB3-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40447-PR |
βB3-crystallin (V-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22412 |
βB3-crystallin (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22412 P |
βB3-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40446 |
βB3-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40447 |
β-casein (C-15) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-17968 |
β-casein (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-17968 P |
β-casein (F20.10) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-53188 |
β-casein (F20.14) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-53189 |
β-casein (FL-226) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30041 |
β-casein (FL-231) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30042 |
β-casein (G-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-17973 |
β-casein (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-17973 P |
β-casein (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40384-PR |
β-casein (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40385-PR |
β-casein (M-14) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-17971 |
β-casein (M-14) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-17971 P |
β-casein (S-15) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-17969 |
β-casein (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-17969 P |
β-casein siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40384 |
β-casein siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40385 |
β-crystallin (FL-252) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22745 |
β-crystallin (H-3) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-48335 |
β-defensin 1 (FL-68) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-20797 |
β-defensin 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-43720-PR |
β-defensin 1 (hBA-47) |
20 мкг | Santa Cruz | |
sc-4834 |
β-defensin 1 (L-16) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-10851 |
β-defensin 1 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10851 P |
β-defensin 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40480-PR |
β-defensin 1 (M11-14b-D10) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-59493 |
β-defensin 1 (M-69) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-25573 |
β-defensin 1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10849 P |
β-defensin 1 siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-43720 |
β-defensin 1 siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40480 |
β-defensin 2 (B 235-I) |
100 µg/ml | Santa Cruz | |
sc-59494 |
β-defensin 2 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10854 P |
β-defensin 2 (FL-64) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-20798 |
β-defensin 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-43721-PR |
β-defensin 2 (hBA-41) |
50 мкг | Santa Cruz | |
sc-4835 |
β-defensin 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-43722-PR |
β-defensin 2 (M-17) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-10858 |
β-defensin 2 (M-17) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10858 P |
β-defensin 2 siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-43721 |
β-defensin 2 siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-43722 |
β-defensin 3 (FL-67) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30115 |
β-defensin 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-43723-PR |
β-defensin 3 (hBA-45) |
50 мкг | Santa Cruz | |
sc-4836 |
β-defensin 3 (I-16) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-10860 |
β-defensin 3 (I-16) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10860 P |
β-defensin 3 (K-13) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30934 |
β-defensin 3 (K-13) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-30934 P |
β-defensin 3 (L3-18b-E1) |
100 µg/ml | Santa Cruz | |
sc-59495 |
β-defensin 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40483-PR |
β-defensin 3 (M-48) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30116 |
β-defensin 3 siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-43723 |
β-defensin 3 siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40483 |
β-defensin 4 (FL-72) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30117 |
β-defensin 4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-45977-PR |
β-defensin 4 (L13-10-D1) |
50 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-59496 |
β-defensin 4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40484-PR |
β-defensin 4 (M-43) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-30118 |
β-defensin 4 (P-14) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-10862 |
β-defensin 4 (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10862 P |
β-defensin 4 (P-18) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-10856 |
β-defensin 4 (P-18) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-10856 P |
β-defensin 4 siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-45977 |
β-defensin 4 siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40484 |
γ Enolase (N-14) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-31859 |
γ Enolase (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-31859 P |
γ Enolase (NSE-P1) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-21738 |
γ Enolase (NSE-P2) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-21737 |
γ Enolase (T-12) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-31860 |
γ Enolase (T-12) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-31860 P |
γ Энолаза (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-37045-PR |
γ Энолаза (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-37046-PR |
γ Энолаза siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-37045 |
γ Энолаза siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-37046 |
γ1-Adaptin (B-2) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-25291 |
γA-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40450-PR |
γA-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40451-PR |
γA-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40450 |
γA-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40451 |
γB-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40452-PR |
γB-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40453-PR |
γB-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40452 |
γB-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40453 |
γC-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40454-PR |
γC-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40455-PR |
γC-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40454 |
γC-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40455 |
γ-crystallin (FL-175) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22746 |
γ-crystallin (P-18) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22415 |
γ-crystallin (P-18) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22415 P |
γD-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40456-PR |
γD-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40457-PR |
γD-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40456 |
γD-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40457 |
γE-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40458-PR |
γE-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40459-PR |
γE-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40458 |
γE-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40459 |
γF-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40460-PR |
γF-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40461-PR |
γF-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40460 |
γF-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40461 |
γ-GCSc (C-15) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22667 |
γ-GCSc (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22667 P |
γ-GCSc (H-338) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22755 |
γ-GCSm (FL-274) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22754 |
γ-GCSm (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40602-PR |
γ-GCSm (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40603-PR |
γ-GCSm (T-16) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22663 |
γ-GCSm (T-16) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22663 P |
γ-GCSm siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40602 |
γ-GCSm siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40603 |
γN-crystallin (C-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22419 |
γN-crystallin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22419 P |
γN-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40462-PR |
γN-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40463-PR |
γN-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40462 |
γN-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40463 |
γS-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40464-PR |
γS-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40465-PR |
γS-crystallin siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40464 |
γS-crystallin siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40465 |
ε IF2Bε (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-35278-PR |
ε IF2Bε (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-35279-PR |
ε IF2Bε siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-35278 |
ε IF2Bε siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-35279 |
κ-casein (A-14) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-17975 |
κ-casein (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-17975 P |
κ-casein (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40386-PR |
κ-casein (I-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-23780 |
κ-casein (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-23780 P |
κ-casein (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40387-PR |
κ-casein siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40386 |
κ-casein siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40387 |
μ-crystallin (L-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22424 |
μ-crystallin (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22424 P |
μ-crystallin (N-21) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-22423 |
μ-crystallin (N-21) P |
100 µg/0.5 ml | Santa Cruz | |
sc-22423 P |
Аденилатциклаза III (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29600-PR |
Аденилатциклаза III (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29601-PR |
Аденилатциклаза III siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29600 |
Аденилатциклаза III siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29601 |
Аденилатциклаза IV (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29602-PR |
Аденилатциклаза IV (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29603-PR |
Аденилатциклаза IV siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29602 |
Аденилатциклаза IV siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29603 |
Аденилатциклаза IX (C-18) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-8577 |
Аденилатциклаза IX (C-18) P |
100 мкг/0.5 мл | Santa Cruz | |
sc-8577 P |
Аденилатциклаза IX (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29604-PR |
Аденилатциклаза IX (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29605-PR |
Аденилатциклаза IX siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29604 |
Аденилатциклаза IX siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29605 |
Аденилатциклаза VII (M-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-1966 |
Аденилатциклаза VII (M-20) P |
100 мкг/0.5 мл | Santa Cruz | |
sc-1966 P |
Аннексин I (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29198-PR |
Аннексин I (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29682-PR |
Аннексин I siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29198 |
Аннексин I siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29682 |
Аннексин II (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29199-PR |
Аннексин II (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29683-PR |
Аннексин II siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29199 |
Аннексин II siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29683 |
Аннексин IV (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29684-PR |
Аннексин IV (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29685-PR |
Аннексин IV siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29684 |
Аннексин IV siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29685 |
Аннексин V (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29686-PR |
Аннексин V (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29687-PR |
Аннексин V Kit |
50 мкг/ 250 мкл | Santa Cruz | |
sc-4252 AK |
Аннексин V siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29686 |
Аннексин V siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29687 |
Аннексин VI (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29688-PR |
Аннексин VI (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29689-PR |
Аннексин VI siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29688 |
Аннексин VI siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29689 |
Аннексин VII (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29690-PR |
Аннексин VII (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29691-PR |
Аннексин VII siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29690 |
Аннексин VII siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29691 |
Аннексин VIII (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29692-PR |
Аннексин VIII (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29693-PR |
Аннексин VIII siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29692 |
Аннексин VIII siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29693 |
Аннексин XI (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29694-PR |
Аннексин XI (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29695-PR |
Аннексин XI siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29694 |
Аннексин XI siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29695 |
Антитела HPV16 E7 (ED17) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6981 |
Антитела моноклональные мышиные IgG2a к HSP 70/HSC 70 (W27) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-24 |
Антитела моноклональные мышиные к аррестину свиньи,Visual Arrestin (PDS-1) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-32744 |
Антитела мышинные моноклональные к HSP 70 (3A3) (белок теплового шока) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-32239 |
Кавеолин-1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29241-PR |
Кавеолин-1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29942-PR |
Кавеолин-1 siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29241 |
Кавеолин-1 siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29942 |
Кавеолин-3 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29943-PR |
Кавеолин-3 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | Santa Cruz | |
sc-29944-PR |
Кавеолин-3 siRNA (h) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29943 |
Кавеолин-3 siRNA (m) |
10 мкм | Santa Cruz | |
sc-29944 |
кортактин (C-20) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-6543 |
кортактин (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | Santa Cruz | |
sc-6543 P |
Мышиные моноклональные антитела к GAPDH |
200 мкг/мл | Santa Cruz | Иммуногистохимия |
sc-47724 |
Плазминоген (3C2) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52155 |
Плазминоген (4D2) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52156 |
Плазминоген (5H3) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52157 |
Плазминоген (8E7) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52158 |
Плазминоген (8F11) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52159 |
Плазминоген (9D8) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52160 |
Плазминоген (9E7) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-52161 |
Плазминоген (h)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40857-PR |
Плазминоген (m)-PR |
10 µM, 20 µl | Santa Cruz | |
sc-40858-PR |
Плазминоген siRNA (h) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40857 |
Плазминоген siRNA (m) |
10 µM | Santa Cruz | |
sc-40858 |
Сигнальный интермедиатор 14-3-3 ζ (V-16) |
200 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-31965 |
Сигнальный интермедиатор 14-3-3 ζ (V-16) P |
100 мкг/0.5 мл | Santa Cruz | |
sc-31965 P |
Энолаза (1C1) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-51879 |
Энолаза (5E2) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-51881 |
Энолаза (5G10) |
100 мкг/мл | Santa Cruz | |
sc-51882 |
|